Bien que pour des raisons évidentes les molécules soient le plus souvent représentée comme planes dans les ouvrages de chimie, la réalité est tout autre, les molécules ont une forme en trois dimensions et ceci est d'une grande importance car certaines substances chimiques ne peuvent être distinguées les unes des autres que par leur configuration spatiale; c'est le cas de très nombreux composés biochimiques.
Les particularités spatiales d'une molécule sont liées à l'état d'hybridation des atomes ( voir un ouvrage de chimie atomistique ) nous allons surtout nous intéresser au cas du carbone (principal constituant des composés organiques) qui éxiste dans la nature sous trois états d'hybridation qui sont les suivants:
chaque élément chimique a suivant sa valence et son état d'hybridation la possibilité de se lier a un nombre d'autres atomes déterminé, voici un tableau pour les principaux éléments chimiques rencontrés dans les composés organiques :
| Elément | Valence | Nombre de liaisons possibles |
| Carbone (C) | 4 | 4, 3 ou 2 |
| Hydrogène (H) | 1 | 1 |
| Oxygène (O) | 2 | 1 ou 2 |
| Azote (N) | 3 | 3 , 2 ou 1 |
En ce qui concerne le carbone hybridé sp3, lorsque celui est lié à 4 atomes ou groupements d'atomes qui ne sont pas équivalents, ce carbone est dit asymétrique ( noté C* ) car on peut trouver deux formes de la molécule (énantiomères), qui ont la même formule brute et la même formule développée, mais qui sont dans l'espace l'image l'une de l'autre dans un miroir ( on parle de chiralité ). Cette particularité confère aux deux formes des propriétés physiques différentes, ce qu'a remarqué Louis Pasteur qui a découvert la chiralité; parmis ces propriétés physiques il y a l'activité optique qui correspond à la déviation du plan de polarisation de la lumière, chacun déviant la lumière dans un sens selon un angle caractéristique; un mélange racémique (qui contient autant de chacune des formes est optiquement inactif). C'est cette propriété physique que Pasteur a utilisé pour séparer manuellement les énantiomères d'acide tartrique sous forme de cristaux car l'acide tartrique se trouve dans la nature sous forme de mélange racémique, ce qui n'est pas le cas pour un certain nombre de molécules organiques très importantes en biochimie.
Voici une illustration de la chiralité
(S) Bromo Chloro Fluoro Iodo Méthane & (R) Bromo Chloro Fluoro Iodo Méthane
Les organismes vivants sont constitués de composés organiques, a savoir les protéines, les lipides, les sucres et les acides nucléiques. Nous nous intéresseront plus particulièrement aux protéines.
Les acides aminés.
Les protéines sont des macromolécules qui sont en fait formées a partir de 20 acides aminés essentiels que sont:
Ces acides aminés sont tous construits sur un même schéma a savoir un carbone central nommé alpha qui porte un hydrogène, un groupement amine (NH2), un groupement carboxylique (COOH) et une chaîne latérale carbonée portant différents groupes fonctionnels et qui varie selon l'acide aminé en question. Tous les carbones alpha a l'exception de celui de la glycine sont asymétriques et chez la grande majorité des êtres vivants (mis a part quelques bactéries) c'est l'énantiomère S qui prédomine.
Chaque acide aminé est donc déterminé par la nature de sa chaine latérale, on peut d'ailleur classer les acides aminés en familles selon les groupements fonctionnels portés sur la chaîne latérale; on distingue ainsi les acides aminés portant une chaîne aliphatique, les acides aminés hydroxylés, les acides aminés soufrés, les acides aminés basiques, les acides aminés aromatiques. Ces groupement fonctionnels apportent aux protéines qu'ils constituent leur propriétés physico-chimiques.
La liaison peptidique.
C'est la liaison chimique entre deux acides aminés constituant une protéine; la liaison peptidique est obtenue par action du groupement carboxylique d'un des acides aminés avec le groupement amine de l'autre, ce qui libère une molécule d'eau et forme un amide (qui correspond à la liaison peptidique).
Une protéine est donc un echaînement d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques, une des caractéristiques essentielles de la liaison peptidique est qu'elle est plane, c'est a dire que le groupe carbonyle et le groupe amine se trouvent dans un même plan; les plans succesifs des liaisons peptidiques d'un acide aminés forment dans l'espace deux angles phi et psi qui peuvent prendre des valeurs qui dépendent en grande partie de la nature de l'acide aminé ( pour des raisons d'encombrement stérique entre autres ).
Les protéines.
On peut distinguer quatre niveaux d'organisation dans une protéine; tout d'abord la structure primaire qui est déterminée par la séquence d'acides aminés par exemple GLY-ALA-VAL-LEU-ILE-SER-SER-THR-CYS-MET.
Ensuite se dégage une structure secondaire, que l'on remarque assez aisément en représentant les protéines par leur squelette (chaîne de carbones alpha); on distingue plusieurs types de structures secondaires, les hélices, les feuillets et les boucles. ces structures secondaires sont déterminées par les angles phi et psi vus précédemment.
Un troisième niveau d'organisation ou structure tertiaire qui correspond au repliement de la chaîne sur elle même, cette structure dépend en grande partie des chaînes latérales des acides aminés, par le biais de divers types de liaisons faibles entre ces chaînes, pour l'essentiel ce sont des liaisons hydrogène, des ponts disulfure (entre cystéines), des liaisons hydrophobes et des liaisons ioniques.
Enfin une structure quaternaire, qui est le regroupement de plusieurs chaînes peptidiques qui peuvent être identiques ( homodimères ) ou différentes ( hétérodimères ), par exemple l'hémoglobine est constituée de quatre chaînes identiques.
On classe usuellement les protéines dans deux familles, les protéines globulaires et les protéines fibrillaires.